![]() |
|
في حال وجود أي مواضيع أو ردود
مُخالفة من قبل الأعضاء، يُرجى الإبلاغ عنها فورًا باستخدام أيقونة
( تقرير عن مشاركة سيئة )، و الموجودة أسفل كل مشاركة .
آخر المواضيع |
|
مناقشة حل الموضوع الثاني لاختبار العلوم الطبيعية باك ماي 2016
![]() |
|
أدوات الموضوع | انواع عرض الموضوع |
|
![]() |
رقم المشاركة : 1 | |||||
|
![]() اقتباس:
السلام عليكم ..
محاولتي ..~ ب - تفسير كيف يعمل الدواء على تخفيض نسبة السكر في الدم بالإعتماد على الوثيقة ( 2 ) : • من الشكل ( أ ) : تظهر البنية الفراغية للدواء مماثلة للبنية الفراغية للسكر قليل التعدد . • وعليه : ينافس الدواء السكريات قليلة التعدد على الموقع الفعال الخاص بها على إنزيم a غلوكوزيداز ما يعيق تثبتها على مستواه وبالتالي عدم تفكيكها الى غلوكوز فتقل كمية هذا الأخير ويقل امتصاصه على مستوى الزغابة المعوية فتقل نسبته في الدم .
|
|||||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 2 | |||
|
![]() استاذ هل يمكن اعتبار كل انزيمات التفكيك كما يقولون ذات بنية رابعية
![]() |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 3 | |||
|
![]() الصورة لا تظهر أستاذي |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 4 | |||
|
![]() تصويب هام جدا |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 5 | ||||
|
![]() اقتباس:
في البنية الثانوية : تنشأ الروابط الهيديروجينية بين المجموعات NH و CO المتقابلة في السلسلة الببتيدية
وتؤدي إلى حدوث انطواءات والتفافات ( a حلزون و B وريقات ) . في البنية الثالثية : تنشأ الروابط الهيديروجينية بين المجموعات ( لا اعرف اسمها ) لجدور الأحماض الأمينية المكونة للسلسلة الببتيدية وتتسبب في زيادة التفاف وانطواء هذه الأخيرة .. |
||||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 6 | |||
|
![]() اريد حل المشبك |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 7 | |||
|
![]()
|
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 8 | |||
|
![]() 1 - أ / تفسير النتائج التجريبية : ○ المرحلة ( 1 ) : شاهدة في وجود الأميلاز غير الطافر مع النشاء ، يقوم هذا الإنزيم الطبيعي بتثبيت الركيزة ( النشاء ) وأماهتها وهذا راجع الى سلامة البنية الفراغية لموقعه الفعال حيث يرتبط النشاء على مستواه وفق التكامل البنيوي فيتشكل المعقد ( أميلاز - نشاء ) ينتهي باماهة الركيزة . ○ المرحلة ( 2 ) : رغم تغيير الحمض الأميني Thr52 والحصول على اميلاز طافر ، إلى أن هذا الانزيم يحافظ على قدرته في تثبيت النشاء وإماهته ، وهذا راجع إلى سلامة الشكل الفراغي للموقع الفعال للانزيم لأن الـ Thr52 المغير لا يدخل في تشكيله . ○ المرحلة ( 3 ) : يؤدي تغيير الحمض الأميني trp58 الى الحصول على أميلاز طافر فاقد لقدرته على تثبيت وإماهة النشاء وهذا راجع إلى تغير الشكل الفراغي للموقع الفعال لأن الــ Trp58 يدخل في تشكيله وتغيير هذا الأخير يفقده القدرة على تثبيت النشاء ما ينتج عنه فقدان القدرة على إماهته . ○ المرحلة ( 4 ) : يؤدي تغيير الحمض الأميني Asp197 الى الحصول على انزيم طافر يحافظ على قدرته في تثبيت النشاء ولكن فقد قدرته على اماهته وهذا راجع إلى أن الـ Asp197 المغير يدخل في تشكيل الموقع الفعال وبالتحديد في الجزء المسؤول عن تفاعل الاماهة . ب / الإستخلاص : يتكون الموقع الفعال للإنزيم من منطقتين : • منطقة تثبيت الركيزة والنعرف النوعي عليها . • منطقة التحفيز النوعي لتفاعل تحويل الركيزة الى ناتج . |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 9 | ||||
|
![]() اقتباس:
ننطلق من النتائج نحو المعطيات في التفسير و ليس العكس |
||||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 10 | ||||
|
![]() اقتباس:
ممكن توضيح من فضلك وجزاك الله خيرا .
|
||||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 11 | |||
|
![]() تفسير النتائج: تجربة 1: عند اضافة النشاء الى أميلاز طبيعي (غير طافر) يتم تثبيت النشاء وإماهته دلالة على وظيفية الانزيم الذي يتوسط تفاعل الاماهة بفضل تكامل بنيوي بين النشاء (مادة التفاعل) والموقع الفعال للاميلاز. تجربة 2 : اضافة النشاء الى اميلاز طافر (مغير الحمض الاميني Thr52) يتم تثبيته النشاء واماهته ، يمكن تفسير ذلك ان thr ليس من الأحماض الامينية المشكلة للموقع الفعال وبالتالي يبقى الانزيم وطيفي تجربة 3 : عند تغيير الحمض الاميني trp 58 لايتم تثبيت النشاء ولا اماهته ( غياب الحركية الانزيمية) انزيم غير وظيفي وذلك لان الطفرة مست أحد الاحماض أ المكونة للموقع الفعال : من احماض التعارف . تجربة 4 : تثبيت النشاء وعدم اماهته : الطفرة مست أحد الاخماض الامينية للموقع الفعال : احماض التحفيز. وبالتالي عدم اماهة النشاء رغم تثبيته . الاستنتاج : يرجع التخصص النوعي للانزيم الى الموقع الفعال. |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 12 | |||
|
![]() تَفسير النّتائج: التّجربة 1: إنزيم غَير طافر +ّ ركيزة = تثبيت + إماهَة. التّفسير: انزيم غَير طافِر معناه إنزيم وظيفي ذو بنية فراغيّة مستقرّة لموقعه الفعال و بالتالي تأثير طبيعِي على مادّة التّفاعل(تثبيت و إماهة). هل يَجِب التّفصيل أكثر في التّفسير؟ بقولنا: تثبّت الركيزة على الموقع الفعّال للإنزيم، نشوء روابط انتقاليّة بينه و بين مادّة التّفاعل في المَوقع المناسب للتأثير على مادة التّفاعل و بالتّالي حدوث التّفاعل؟ التّجربة 2: إنزيم طافر+ ركيزة= تثبيت و إماهَة. التّثبيت و الإماهة دلالة على حُدوث التفاعل، أي سلامة البنية الفراغيّة للموقع الفعال. كَون الطّفرة لم تمسّ الأحماض الأمينية المشكّلة له. التّجربة 3: إنزيم طافر+ركيزة= عدم تثبيت و عدم إماهة. عدم التّثبيت و الإماهة دلالة على توقّف نشاط الإنزيم نتيجةالطّفرة التي مسّت الأحماض الأمينية المشكّلة لموقعه الفعّال و بالتّالي تغيّر بنيته الفراغيّة أي فقدان وظيفته. التّجربة4: انزيم طافر، ركيزة = تَثبيت و عدم حدوث إماهة. وَظيفة جُزئيّة للإنزيم أي أنّ الطّفرة مسّت الجُزء المسؤول عن التّفاعل التَحفيزي للموقع الفعّال و لَم تَشمل جُزء التّثبيت. الإستنتاج: 1-يَتكوّن الموقع الفعال من جُزئين: جُزء التّحفيز و جزء التّثبيت. 2-وَظيفة الإنزيم مرتبطة بالبنية الفراغيّة المميّزة لموقعه الفعال. |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 13 | |||
|
![]() أستاد حل من فضلك |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 14 | |||
|
![]() استاذ ارجوك كيف عرفنا نوع الانزيم e |
|||
![]() |
![]() |
رقم المشاركة : 15 | |||
|
![]()
هل من جواب يا اخوتي
|
|||
![]() |
![]() |
|
|
المشاركات المنشورة تعبر عن وجهة نظر صاحبها فقط، ولا تُعبّر بأي شكل من الأشكال عن وجهة نظر إدارة المنتدى
المنتدى غير مسؤول عن أي إتفاق تجاري بين الأعضاء... فعلى الجميع تحمّل المسؤولية
Powered by vBulletin .Copyright آ© 2018 vBulletin Solutions, Inc